Sürdürülebilir Kalkınma Amaçları
Yazarlar
- Kizil, Hamit Emre(4)
- Sengül, Bülent(3)
- Aras, Selim(2)
- Bayram, Sinan(2)
- Beydemir, Şükrü(2)
- Dirican, Ebubekir(2)
- Engin, Mustafa Alptekin(2)
- Karakas, Ümıt(2)
- Agar, Guleray(1)
- Alim, Zuhal(1)
- Anlar, Pinar(1)
- Arslaner, Ayla(1)
- Bayraktar, Bülent(1)
- Celik, Saffet(1)
- Demir, Nazan(1)
- Demir, Yaşar(1)
- Demir, Yeliz(1)
- Ecem Bayram, Nesrin(1)
- Ekincioğlu, Yavuz(1)
- Ergun, Bülent(1)
- Isgor, Mehmet Mustafa(1)
- Kamiloğlu, Aybike(1)
- Kankaya, Burak(1)
- Karabulut, Sevgi(1)
- Kaya, Halil İbrahim(1)
- Kıcık, Büşra(1)
- Kılınç, Namık(1)
- Memiş, Habibe(1)
- Ozcan, Halil(1)
- Sahin, Engin(1)
- Salik, Mehmet Ali(1)
- Sefali, Abdurrahman(1)
- Tatar, Zeynep Baran(1)
- Tekce, Emre(1)
- Topcu, Kübra Cinar(1)
- Uzunçakmak, Sevgi Karabulut(1)
- Yeloğlu, Çağdaş Hünkar(1)
- Yıldırım Çelik, Safinur(1)
- Çakır, Özlem(1)
- Çelik, Safinur Yıldırım(1)
Yayınlar
- MakaleYalnız künye2017Lactobacillus curvatus Suşu ile Asetofenon Türevlerinin Asimetrik İndirgenmesi
Sahin, Engin
Sekiz farklı Lactobacillus curvatus suşu asetofenon'un 1-fenil etanol'e asimetrik indirgenmesinde biyokatalizör olarak değerlendirildi. Test edilen bu laktik asit bakteri (LAB) suşları arasında Lactobacillus curvatusN5asetofenon'un enantiyoseçici indirgenmesinde en etkili biyokatalizör olarak bulundu. Optimize edilen reaksiyon şartları altında asetofenon türevleri % 99 enantiyomerik fazlalığa kadar ilgili kiral sekonder alkollere dönüştürüldü.
- MakaleYalnız künye2017Alcohol Dehydrogenase from Sheep Liver: Purification, Characterization and Impacts of Some Antibiotics
Demir, Yeliz; Ergun, Bülent; Beydemir, Şükrü; Sengül, Bülent
Alcohol dehydrogenase (ADH) is a dimeric enzyme in which each subunit of the enzyme has a Zn2+metal-containing catalytic domain and a cofactor-binding domain. This enzyme converts the alcohol to aldehyde. The present article focuses on the purification, characterization and in vitro effects of some antibiotics on alcohol dehydrogenase from sheep liver. ADH was purified with specific activity of 0.5 U/mg proteins and approximately 52.03-fold from sheep liver by DEAE-Sephadex A-50 ion exchange chromatography and gel filtration on Sephadex G-100. The subunit and the natural molecular weights of the enzyme were determined by gel filtration and SDSPAGE 38.16 kDa and 80.49 kDa, respectively. The optimum ionic strenght, temperature and pH of ADH were found 400 mM, 40 °C and 10.5, respectively. The inhibitory effects of the antibiotics were tested at various concentrations. IC values for kanamycin sulfate, amikacin sulfate, gentamicin, lincomycin, and clindamycin were found to be 43.31, 36.47, 20.38, 18.73 and 1.31 mM, respectively
AtıfTR Dizin2
İncele