Sürdürülebilir Kalkınma Amaçları
Yayınlar
- MakaleAçık Erişim2023Benzaldehit türevlerinin sığır böbrek aldoz redüktaz inhibitörleri olarak değerlendirilmesi
Sengül, Bülent
Aldoz redüktaz (AR), poliol yolunda glikozdan sorbitol üretimini katalize eder ve insülinden bağımsız dokularda anormal sorbitol agregasyonuna neden olan, retinopati, nöropati ve nefropati gibi bazı problemler yaratan kritik bir enzimdir. AR inhibisyonunun bu yan etkileri azaltmak için uygun bir yaklaşım olduğu gösterilmiştir. Mevcut çalışma, literatüre yeni AR inhibitörlerini tanıtmayı amaçlamıştır. Bu amaçla AR inhibitörleri olarak benzaldehitler incelenmiştir. İlk olarak sığır böbreğinden homojenat hazırlanmış, ardından inhibisyon çalışmaları yapılmıştır. Çalışılan bütün benzaldehit türevlerinin AR'yi inhibe ettiği bulundu. 0,23 ve 1,37 μM IC50 değerlerine sahip olan 4- Phenyl benzaldehyde (3) ve 2- Bromobenzaldehyde (6)'in inhibitör aktivitesi, standart inhibitör sorbinilden daha yüksek olduğu tespit edildi. In vitro inhibisyon çalışmalarından sonra, tahmini bağlanma enerjileri ve türevlerin enzime bağlanma modları moleküler docking ile tahmin edildi. Bileşik 3, -8,61 kcal/mol'lük bir maksimum yerleştirme puanı sergiledi. Sonuç olarak, bu bileşikler, özellikle bileşik 3, diyabetik komplikasyonların tedavisinde veya önlenmesinde yeni ilaç aday moleküllerinin sentezi için yol gösterici moleküller olabilir.
AtıfOpenAlex3TR Dizin1
İncele - DüzeltmeYalnız künye2023Düzeltilmiş: Benzaldehit türevlerinin sığır böbrek aldoz redüktaz inhibitörleri olarak değerlendirilmesi
Sengül, Bülent
Aldoz redüktaz (AR), poliol yolunda glikozdan sorbitol üretimini katalize eder ve insülinden bağımsız dokularda anormal sorbitol agregasyonuna neden olan, retinopati, nöropati ve nefropati gibi bazı problemler yaratan kritik bir enzimdir. AR inhibisyonunun bu yan etkileri azaltmak için uygun bir yaklaşım olduğu gösterilmiştir. Mevcut çalışma, literatüre yeni AR inhibitörlerini tanıtmayı amaçlamıştır. Bu amaçla AR inhibitörleri olarak benzaldehitler incelenmiştir. İlk olarak sığır böbreğinden homojenat hazırlanmış, ardından inhibisyon çalışmaları yapılmıştır. Çalışılan bütün benzaldehit türevlerinin AR'yi inhibe ettiği bulundu. 0,23 ve 1,37 μM IC50 değerlerine sahip olan 4- Phenyl benzaldehyde (3) ve 2- Bromobenzaldehyde (6)'in inhibitör aktivitesi, standart inhibitör sorbinilden daha yüksek olduğu tespit edildi. In vitro inhibisyon çalışmalarından sonra, tahmini bağlanma enerjileri ve türevlerin enzime bağlanma modları moleküler docking ile tahmin edildi. Bileşik 3, -8,61 kcal/mol'lük bir maksimum yerleştirme puanı sergiledi. Sonuç olarak, bu bileşikler, özellikle bileşik 3, diyabetik komplikasyonların tedavisinde veya önlenmesinde yeni ilaç aday moleküllerinin sentezi için yol gösterici moleküller olabilir.
- MakaleYalnız künye2018Evaluation of Inhibition Effects of Some Cardiovascular Therapeutics on Human Erythrocyte Carbonic Anhydrase Isoenzymes
Isgor, Mehmet Mustafa; Kılınç, Namık; Alim, Zuhal; Beydemir, Şükrü; Sengül, Bülent
Carbonic anhydrase enzyme plays a vital role in metabolic events such as acid-base regulation and respiration. Inour research, it is tried to determine the inhibitory influences of the cardiovascular therapeutics esmololhydrochloride, amiodarone hydrochloride and lidocaine hydrochloride on human erythrocytes carbonic anhydrases(hCA I and II). In accordance with this purpose, carbonic anhydrase isoenzymes were purified from humanerythrocytes by using affinity chromatography method. Enzyme purity was checked by SDS-PAGEelectrophoresis method. After the carbonic anhydrase enzymes were purified, the inhibitory affects ofcardiovascular therapeutics on these enzymes, using esterase activity, which is the method of measuring in vitroactivity, were examined. The three cardiovascular therapeutics dose-dependently decreased activity of hCAs. IC50values of amiodarone hydrochloride, esmolol hydrochloride and lidocaine hydrochloride were found to be,respectively, 0.91 mM, 5 mM, 5.8 mM for hCA-I and 0.41 mM, 3.5 mM, and 6.36 mM for hCA-II. Our resultsproved that, under in vitro conditions, cardiovascular therapeutics significantly inhibit human CA-I and IIactivities. So, irregular use of these medicines may cause serious adverse effects in terms of human health.
AtıfTR Dizin2İncele - MakaleYalnız künye2018Scopus SJRQ4Gökkuşağı Alabalığı (Oncorhynchus mykiss) İşletmelerinde Bazı Antioksidan Enzim Aktivitelerinin Ağır Metal İnhibisyonlarının Araştırılması
Önalan, Şükrü; Demir, Yeliz; Sengül, Bülent
Endüstriyel, tarımsal ve ticari kimyasalların, sucul ekosistemlerde meydana getirdiği kirlilik, giderek artanciddi bir problemdir. Çevresel kirleticiler, sucul organizmalarda çeşitli zararlı etkilere neden olur. Balıklar, suculorganizmalar arasında ağır metallere en çok maruz kalan türlerdir. Ağır metallerin balıklarda birikmesi balıkhastalıkları konusunda önemli bir sorun olmanın yanında, oksidatif stres sebebi olan reaktif oksijen türlerinin(ROT) artmasına da neden olmaktadır. Biyolojik sistemlerde oksidatif strese bağlı reaktif oksijen türlerindekiartış antioksidan savunma sistemlerinde hasara yol açar. Bu çalışmanın amacı gökkuşağı alabalık çiftliklerindeüretimi yapılan balıkların karaciğer, böbrek ve solungaç dokularındaki bazı antioksidan enzim aktiviteleri ileağır metal iyonlarından kaynaklanan su kirliliği arasındaki ilişkiyi ortaya koymaktır. Bu amaçla; Suörneklerindeki ağır metal iyonlarının (Zn, Fe, Cu, Ni, Co, Hg, As, Mn) seviyeleri belirlenerek, bu iyonlarınbalıklardan alınan kalp, karaciğer ve solungaç dokularındaki antioksidan enzimlerin (Süperoksid dismutaz(SOD), Katalaz (CAT), Glutatyon redüktaz (GR), Glutatyon S-transferaz (GST), Glutatyon peroksidaz (GPx))aktiviteleri üzerine etkileri incelenmiştir.
- MakaleYalnız künye2017Alcohol Dehydrogenase from Sheep Liver: Purification, Characterization and Impacts of Some Antibiotics
Demir, Yeliz; Ergun, Bülent; Beydemir, Şükrü; Sengül, Bülent
Alcohol dehydrogenase (ADH) is a dimeric enzyme in which each subunit of the enzyme has a Zn2+metal-containing catalytic domain and a cofactor-binding domain. This enzyme converts the alcohol to aldehyde. The present article focuses on the purification, characterization and in vitro effects of some antibiotics on alcohol dehydrogenase from sheep liver. ADH was purified with specific activity of 0.5 U/mg proteins and approximately 52.03-fold from sheep liver by DEAE-Sephadex A-50 ion exchange chromatography and gel filtration on Sephadex G-100. The subunit and the natural molecular weights of the enzyme were determined by gel filtration and SDSPAGE 38.16 kDa and 80.49 kDa, respectively. The optimum ionic strenght, temperature and pH of ADH were found 400 mM, 40 °C and 10.5, respectively. The inhibitory effects of the antibiotics were tested at various concentrations. IC values for kanamycin sulfate, amikacin sulfate, gentamicin, lincomycin, and clindamycin were found to be 43.31, 36.47, 20.38, 18.73 and 1.31 mM, respectively
AtıfTR Dizin2İncele